Ydin on organelli, johon on keskittynyt lähes kaikki solun perinnöllinen informaatio, prokaryootit, joista puuttuu ydin ja eukaryootit, joissa on ydin. sen halkaisija on 4-8 mikronia, pyöreä muoto ja se sijaitsee sytoplasman keskiosassa ja vie 10-40% tilavuudestaan.

koostuu: tumakalvosta tai nukleolemmasta, kromatiinista, joka on DNA:n ja proteiinien kompleksi, proteiinimatriisista, yhdestä tai useammasta nukleolista ja ydinmehu (karyolymfi, nukleoplasma). nukleolemma eristää sisältönsä sytoplasmasta.

koostuu 7–10 nm paksuista ulko- ja sisäkalvoista, joiden välissä on 15–30 nm leveä perinukleaarinen tila Nukleolemman ulko- ja sisäkalvot ovat yhteydessä toisiinsa tumahuokosissa Ytimen huokoset yhdessä ympäröivien rakenteiden kanssa muodostavat Tumamatriisi koostuu laminasta, nukleolien proteiinirungosta ja fibrillaari-raeverkostosta. Ydinmatriisin pääkomponentti on rakeet, joiden halkaisija on 25–30 nm, jotka on liitetty toisiinsa fibrillirakenteisiin. Lähes kokonaan proteiineista koostuvat laminit A, B ja C. Laminien tehtävänä on ylläpitää ytimen kokoa ja muotoa.

Kromatiini jakautuu epätasaisesti: heterokromatiinin tiivistyneempi alue

vuorottelevat vähemmän kondensoituneen eukromatiinin kanssa Erotetaan konstitutiivinen heterokromatiini, joka pysyy aina kondensoituneessa tilassa, ja fakultatiivinen heterokromatiini, joka on tilapäisesti kondensoitunut eukromatiini.Soluytimen heterokromaattiset alueet muodostavat klustereita - kromokeskuksia. Kromatiiniproteiinit: emäksiset proteiinit - histonit ja happamat eli ei-histoniproteiinit Histonit ovat pieniä proteiineja, joissa on korkea emäksisten aminohappojen - arginiini, lysiini ja histidiini -pitoisuus Happamat eli ei-histoniproteiinit muodostavat paljon monipuolisempaa ja monipuolisempaa kromatiiniproteiinia. lukuisia ryhmiä kuin histonit. Tutkituimmat ei-histoniproteiinit ovat HMG-proteiinien ryhmä.

Kromatiinin rakenteellisen organisoinnin tasot.

1) Ensimmäisen laskostumisen tason tarjoavat nukleosomit. pyöreät partikkelit, joiden halkaisija on 15 nm ja jotka on liitetty toisiinsa noin 20 nm pituisilla DNA-osilla. Erillinen nukleosomi koostuu proteiiniytimestä, johon on kierretty DNA-molekyyli, ja nukleosomit lyhentävät DNA-molekyyliä noin 7 kertaa.

2) Toisen tason varmistaa linkkeri-DNA:n vuorovaikutus histoni H1:n kanssa, minkä seurauksena viereiset nukleosomit siirtyvät lähemmäksi toisiaan muodostaen 6-8 partikkelin ryhmiä - nukleomeerejä (superhelmiä).

3) Kolmatta tasoa edustavat kromatiinifibrillit. Niillä on superkierteinen rakenne ja ne sisältävät nukleomeerejä mahdollisimman lähellä toisiaan.

4) Neljännen tason tarjoaa halkaisijaltaan 30 nm olevien fibrillien vuorovaikutus ydinmatriisin kanssa. Tällöin muodostuu silmukkadomeenit, jotka varmistavat DNA-molekyylin tiivistymisen 700-kertaiseksi.

5) DNA:n laskostumisen viides taso liittyy 18–20 silmukkadomeenin ryhmien muodostumiseen, jotka ovat kiinnittyneet ruusukkeen muodossa ydinmatriisiproteiinien yhteiseen keskustaan.

6) DNA:n laskostumisen kuudes taso määräytyy kromoneeman muodostumisen perusteella - fibrillaarisen rakenteen, jonka halkaisija on 200–300 nm ja joka koostuu tiheästi pakkautuneista kromeereistä. mahdollistavat DNA-molekyylin pituuden lyhentämisen 10 000 kertaa.

7) koostuu kromatidien ja kromoneemojen muodostumisesta. DNA:n laskostumisen kromosomaalinen taso heijastaa enemmän kuin muut tasot eukaryoottigenomin järjestäytymisen lajikohtaisia ​​piirteitä.

Tuma on pyöreä kappale, jonka halkaisija on 1-5 mikronia. Tuman pääasiallinen kemiallinen komponentti ovat proteiinit, jotka muodostavat jopa 90 % sen massasta ja sisältävät proteiinien lisäksi myös RNA:ta ja DNA:ta.

Tuma on rRNA-synteesin ja ribosomien esiasteiden muodostumispaikka. Se sisältää: nukleolaarisen organisaattorin (fibrillaarisen keskus), tiheän säikeisen komponentin; rakeinen komponentti, perinukleolaarinen heterokromatiini, proteiiniverkkomatriisi.

Nukleolaarinen organisaattori on kromatiini, jossa rRNA-geenit ovat lokalisoituneet. Säikekeskuksia ympäröi tiheä säikekomponentti Rakeinen komponentti koostuu 15–20 nm:n kokoisista rakeista, jotka täyttävät fibrillien ympärillä olevan tilan ja vievät jopa 80 % fibrillistä. ytimen tilavuus.

Perinukleolaarinen heterokromatiini ympäröi ydintä reunalla.

Proteiiniverkkomatriisia edustaa löysä fibrillaarinen verkko, joka täyttää koko nukleolin tilavuuden.

Eukaryoottisten organismien geneettisellä materiaalilla on hyvin monimutkainen organisaatio. Solun ytimessä sijaitsevat DNA-molekyylit ovat osa erityistä monikomponenttiainetta - kromatiinia.

Käsitteen määritelmä

Kromatiini on soluytimen materiaali, joka sisältää perinnöllistä tietoa, joka on monimutkainen toiminnallinen DNA-kompleksi rakenneproteiinien ja muiden elementtien kanssa, jotka varmistavat karyoottisen genomin pakkaamisen, varastoinnin ja toteutuksen. Yksinkertaistetussa tulkinnassa tämä on aine, josta kromosomit koostuvat. Termi tulee kreikan sanasta "kromi" - väri, maali.

Fleming esitteli käsitteen jo vuonna 1880, mutta edelleen keskustellaan siitä, mitä kromatiini on biokemiallisen koostumuksen suhteen. Epävarmuus koskee pientä osaa komponenteista, jotka eivät ole mukana geneettisten molekyylien rakenteessa (jotkut entsyymit ja ribonukleiinihapot).

Interfaasiytimen elektronikuvauksessa kromatiini visualisoidaan lukuisina pimeän aineen alueina, jotka voivat olla pieniä ja hajallaan tai yhdistyvät suuriksi tiheiksi klustereiksi.

Kromatiinin kondensoituminen solunjakautumisen aikana johtaa kromosomien muodostumiseen, jotka näkyvät jopa tavanomaisella valomikroskoopilla.

Kromatiinin rakenteelliset ja toiminnalliset komponentit

Sen määrittämiseksi, mikä kromatiini on biokemiallisella tasolla, tutkijat uuttivat tämän aineen soluista, siirsivät sen liuokseen ja tutkivat tässä muodossa sen komponenttien koostumusta ja rakennetta. Käytettiin sekä kemiallisia että fysikaalisia menetelmiä, mukaan lukien elektronimikroskopiatekniikkaa. Kävi ilmi, että kromatiinin kemiallisesta koostumuksesta 40% edustavat pitkiä DNA-molekyylejä ja lähes 60% eri proteiineja. Jälkimmäiset on jaettu kahteen ryhmään: histonit ja ei-histonit.

Histonit ovat suuri perhe perusydinproteiineja, jotka sitoutuvat tiukasti DNA:han muodostaen kromatiinin rakenteellisen luuston. Niiden lukumäärä on suunnilleen yhtä suuri kuin geneettisten molekyylien prosenttiosuus.

Loput (jopa 20 %) proteiinifraktiosta koostuu DNA:ta sitovista ja spatiaalisesti modifioivista proteiineista sekä entsyymeistä, jotka osallistuvat geneettisen tiedon luku- ja kopiointiprosesseihin.

Perusalkuaineiden lisäksi kromatiinista löytyy pieniä määriä ribonukleiinihappoja (RNA), glykoproteiineja, hiilihydraatteja ja lipidejä, mutta kysymys niiden yhteydestä DNA-pakkauskompleksiin on edelleen avoin.

Histonit ja nukleosomit

Histonien molekyylipaino vaihtelee välillä 11-21 kDa. Suuri määrä emäksisiä aminohappotähteitä lysiini ja arginiini antavat näille proteiineille positiivisen varauksen, mikä edistää ionisidosten muodostumista DNA:n kaksoiskierteen vastakkaisesti varautuneiden fosfaattiryhmien kanssa.

Histoneja on 5 tyyppiä: H2A, H2B, H3, H4 ja H1. Ensimmäiset neljä tyyppiä osallistuvat kromatiinin päärakenneyksikön - nukleosomin - muodostumiseen, joka koostuu ytimestä (proteiiniytimestä) ja sen ympärille kääritystä DNA:sta.

Nukleosomiydintä edustaa kahdeksan histonimolekyylin oktameerikompleksi, joka sisältää H3-H4-tetrameerin ja H2A-H2B-dimeerin. Noin 146 nukleotidiparin DNA-osio kierretään proteiinipartikkelin pinnalle muodostaen 1,75 kierrosta ja siirtyy linkkerisekvenssiksi (noin 60 bp), joka yhdistää nukleosomit toisiinsa. H1-molekyyli sitoutuu linkkeri-DNA:han ja suojaa sitä nukleaasien vaikutukselta.

Histonit voivat käydä läpi erilaisia ​​modifikaatioita, kuten asetylaatiota, metylaatiota, fosforylaatiota, ADP-ribosylaatiota ja vuorovaikutusta ubikvitiiniproteiinin kanssa. Nämä prosessit vaikuttavat DNA:n spatiaaliseen konfiguraatioon ja pakkaustiheyteen.

Ei-histoniproteiinit

Ei-histoniproteiineja on useita satoja tyyppejä, joilla on erilaisia ​​ominaisuuksia ja toimintoja. Niiden molekyylipaino vaihtelee 5 - 200 kDa. Erityinen ryhmä koostuu paikkaspesifisistä proteiineista, joista jokainen on komplementaarinen tietylle DNA-alueelle. Tähän ryhmään kuuluu 2 perhettä:

• "sinkkisormet" – tunnista 5 nukleotidiparin pituiset fragmentit;
• homodimeerit – jolle on tunnusomaista DNA:han liittyvän fragmentin helix-turn-helix-rakenne.

Parhaiten tutkitut ovat niin sanotut korkean liikkuvuuden proteiinit (HGM-proteiinit), jotka liittyvät jatkuvasti kromatiiniin. Perhe sai tämän nimen proteiinimolekyylien suuren liikkumisnopeuden vuoksi elektroforeesigeelissä. Tämä ryhmä kattaa suurimman osan ei-histonifraktiosta ja sisältää neljä päätyyppiä HGM-proteiineja: HGM-1, HGM-14, HGM-17 ja HMO-2. Ne suorittavat rakenteellisia ja sääntelytehtäviä.

Ei-histoniproteiineihin kuuluvat myös entsyymit, jotka tarjoavat transkription (lähetti-RNA:n synteesiprosessi), replikaation (DNA:n kaksinkertaistuminen) ja korjauksen (geenimolekyylin vaurion eliminointi).

DNA:n tiivistymisen tasot

Kromatiinirakenteen erikoisuus on sellainen, että se mahdollistaa yli metrin kokonaispituisten DNA-säikeiden mahtumisen halkaisijaltaan noin 10 mikronin ytimeen. Tämä on mahdollista geneettisten molekyylien monivaiheisen pakkausjärjestelmän ansiosta. Yleinen tiivistysjärjestelmä sisältää viisi tasoa:

1. nukleosomaalinen filamentti, jonka halkaisija on 10–11 nm;
2. fibrilli 25-30 nm;
3. silmukkadomeenit (300 nm);
4. 700 nm paksu kuitu;
5. kromosomit (1200 nm).

Tämä järjestäytymismuoto varmistaa alkuperäisen DNA-molekyylin pituuden pienenemisen 10 tuhatta kertaa.

Lanka, jonka halkaisija on 11 nm, muodostuu useista nukleosomeista, joita yhdistävät DNA-linkkerialueet. Elektronimikrokuvassa tällainen rakenne muistuttaa siimaan pujotettuja helmiä. Nukleosomifilamentti taittuu spiraaliksi kuin solenoidi muodostaen 30 nm paksuisen fibrillin. Histoni H1 osallistuu sen muodostumiseen.

Solenoidifibrilli taittuu silmukoiksi (tunnetaan myös nimellä domeenit), jotka on ankkuroitu tukevaan intranukleaariseen matriisiin. Jokainen verkkotunnus sisältää 30-100 tuhatta emäsparia. Tämä tiivistymistaso on ominaista faasien väliselle kromatiinille.

Rakenne, jonka paksuus on 700 nm, muodostuu domeenifibrillien helikalisoitumisesta ja sitä kutsutaan kromatidiksi. Nämä kaksi kromatidia puolestaan ​​muodostavat DNA-organisaation viidennen tason - kromosomin, jonka halkaisija on 1400 nm, joka tulee näkyviin mitoosin tai meioosin vaiheessa.

Siten kromatiini ja kromosomi ovat geneettisen materiaalin pakkausmuotoja, jotka riippuvat solun elinkaaresta.

Kromosomit

Kromosomi koostuu kahdesta identtisestä sisarkromatidista, joista kummankin muodostaa yksi superkierteinen DNA-molekyyli. Puolikkaat on yhdistetty erityisellä fibrillaarisella rungolla, jota kutsutaan sentromeeriksi. Samaan aikaan tämä rakenne on supistus, joka jakaa jokaisen kromatidin käsivarsiin.

Toisin kuin kromatiini, joka on rakennemateriaali, kromosomi on erillinen toiminnallinen yksikkö, jolle ei ole ominaista vain rakenne ja koostumus, vaan myös ainutlaatuinen geneettinen joukko sekä tietty rooli perinnöllisyys- ja vaihtelumekanismien toteuttamisessa. solutaso.

Eukromatiini ja heterokromatiini

Kromatiini ytimessä on kahdessa muodossa: vähemmän spiraalistunut (eukromatiini) ja kompaktimpi (heterokromatiini). Ensimmäinen muoto vastaa DNA:n transkriptionaalisesti aktiivisia alueita, eikä se siksi ole niin tiukasti rakentunut. Heterokromatiini on jaettu fakultatiiviseen (voi siirtyä aktiivisesta muodosta tiheään inaktiiviseen riippuen solun elinkaaren vaiheesta ja tarpeesta toteuttaa tiettyjä geenejä) ja konstitutiiviseen (jatkuvasti tiivistynyt). Mitoottisen tai meioottisen jakautumisen aikana kaikki kromatiini on inaktiivinen.

Konstitutiivinen heterokromatiini löytyy sentromeerien läheisyydestä ja kromosomin terminaalisista alueista. Elektronimikroskopian tulokset osoittavat, että tällainen kromatiini säilyttää suuren kondensaatioasteen ei vain solunjakautumavaiheessa, vaan myös interfaasin aikana.

Kromatiinin biologinen rooli

Kromatiinin päätehtävä on pakata tiiviisti suuria määriä geneettistä materiaalia. Pelkkä DNA:n sijoittaminen tumaan ei kuitenkaan riitä solun toimintaan. On välttämätöntä, että nämä molekyylit "toimivat" kunnolla, eli ne voivat välittää niiden sisältämän tiedon DNA-RNA-proteiinijärjestelmän kautta. Lisäksi solun on jaettava geneettistä materiaalia jakautumisen aikana.

Kromatiinirakenne täyttää nämä tehtävät täysin. Proteiiniosa sisältää kaikki tarvittavat entsyymit, ja rakenteelliset ominaisuudet mahdollistavat niiden vuorovaikutuksen tiettyjen DNA-osien kanssa. Siksi kromatiinin toinen tärkeä tehtävä on varmistaa kaikki ydingenomin toteuttamiseen liittyvät prosessit.

Kromatiini on geneettisen aineen massa, joka koostuu DNA:sta ja proteiineista, jotka tiivistyvät muodostaen kromosomeja eukaryoottien jakautumisen aikana. Kromatiinia löytyy soluistamme.

Kromatiinin päätehtävä on puristaa DNA kompaktiksi yksiköksi, joka on vähemmän tilaa vievä ja voi päästä ytimeen. Kromatiini koostuu pienten proteiinien komplekseista, jotka tunnetaan nimellä histonit ja DNA.

Histonit auttavat järjestämään DNA:ta nukleosomeiksi kutsutuiksi rakenteiksi, jotka muodostavat perustan DNA:n käärimiselle. Nukleosomi koostuu sekvenssistä DNA-säikeitä, jotka kietoutuvat kahdeksan histonin joukon ympärille, joita kutsutaan oktomeeriksi. Nukleosomi laskostuu edelleen muodostaen kromatiinikuitua. Kromatiinikuidut kiertyvät ja tiivistyvät muodostaen kromosomeja. Kromatiini mahdollistaa useita soluprosesseja, mukaan lukien DNA:n replikaatio, transkriptio, DNA:n korjaus, geneettinen rekombinaatio ja solujen jakautuminen.

Eukromatiini ja heterokromatiini

Solun sisällä oleva kromatiini voi tiivistyä eriasteisesti riippuen solun kehitysvaiheesta. Kromatiini ytimessä on eukromatiinin tai heterokromatiinin muodossa. Interfaasin aikana solu ei jakautu, vaan käy läpi kasvujakson. Suurin osa kromatiinista on vähemmän kompaktissa muodossa, joka tunnetaan nimellä euchromatin.

DNA altistetaan eukromatiinille, mikä mahdollistaa DNA:n replikaation ja transkription tapahtuvan. Transkription aikana DNA:n kaksoiskierre purkautuu ja avautuu niin, että proteiineja koodaavia proteiineja voidaan kopioida. DNA:n replikaatio ja transkriptio ovat välttämättömiä, jotta solu voi syntetisoida DNA:ta, proteiineja ja valmistautua solun jakautumiseen (tai ).

Pieni prosenttiosuus kromatiinista esiintyy heterokromatiinina interfaasin aikana. Tämä kromatiini on tiiviisti pakattu, mikä estää geenin transkription. Heterokromatiini värjätään eukromatiinia tummemmilla väriaineilla.

Kromatiini mitoosissa:

Prophase

Mitoosin vaiheen aikana kromatiinikuidut muuttuvat kromosomeiksi. Jokainen replikoitunut kromosomi koostuu kahdesta kromatidista, jotka on liitetty yhteen.

Metafaasi

Metafaasin aikana kromatiini puristuu erittäin voimakkaasti. Kromosomit ovat kohdakkain metafaasilevyllä.

Anafaasi

Anafaasin aikana parilliset kromosomit () erotetaan ja vedetään karan mikrotubulusten avulla solun vastakkaisiin napoihin.

Telofaasi

Telofaasissa jokainen uusi solu siirtyy omaan ytimeensä. Kromatiinikuidut irtoavat ja tiivistyvät vähemmän. Sytokineesin jälkeen muodostuu kaksi geneettisesti identtistä. Jokaisessa solussa on sama määrä kromosomeja. Kromosomit jatkavat purkamista ja pidentävät muodostavaa kromatiinia.

Kromatiini, kromosomi ja kromatidi

Ihmisillä on usein vaikeuksia erottaa termit kromatiini, kromosomi ja kromatidi. Vaikka kaikki kolme rakennetta koostuvat DNA:sta ja löytyvät ytimestä, jokainen määritellään erikseen.

Kromatiini koostuu DNA:sta ja histoneista, jotka on pakattu ohuiksi kuiduiksi. Nämä kromatiinikuidut eivät tiivisty, vaan voivat olla joko tiiviissä muodossa (heterokromatiini) tai vähemmän tiiviissä muodossa (eukromatiini). Eukromatiinissa tapahtuu prosesseja, mukaan lukien DNA:n replikaatio, transkriptio ja rekombinaatio. Kun solut jakautuvat, kromatiini tiivistyy muodostaen kromosomeja.

Ne ovat kondensoidun kromatiinin yksijuosteisia rakenteita. Mitoosin ja meioosin kautta tapahtuvien solujen jakautumisprosessien aikana kromosomit monistuvat sen varmistamiseksi, että jokainen uusi tytärsolu saa oikean määrän kromosomeja. Kaksinkertainen kromosomi on kaksijuosteinen ja sen muoto on tuttu X. Nämä kaksi juostetta ovat identtisiä ja liittyvät keskusalueelle, jota kutsutaan sentromeeriksi.

On toinen replikoituneiden kromosomien kahdesta juosteesta. Sentromeerin yhdistämiä kromatideja kutsutaan sisarkromatideiksi. Solunjakautumisen lopussa sisarkromatidit erotetaan tytärkromosomeista vasta muodostuneissa tytärsoluissa.

Kromatiinin kemiallinen koostumus (kromosomit)

Tutkimus kromosomien kemiallisesta järjestyksestä eukaryoottisoluissa on osoittanut, että ne koostuvat pääasiassa DNA:sta ja proteiineista, jotka muodostavat nukleoproteiinikompleksin.

DNA on perinnöllisyyden ja vaihtelevuuden ominaisuuksien aineellinen kantaja ja sisältää erityisellä koodilla tallennettua geneettistä tietoa. DNA:n määrä tietyn lajin organismin solujen ytimissä on vakio ja verrannollinen niiden ploidisuuteen. Kehon somaattiset solut sisältävät kaksi kertaa enemmän DNA:ta kuin sukusolut. Merkittävä osa kromosomien aineesta koostuu proteiineista, joiden osuus on noin 65 % massasta.

Kaikki kromosomaaliset proteiinit on jaettu kahteen ryhmään: histonit ja ei-histoniproteiinit. Histonit ovat positiivisesti varautuneita emäksisiä proteiineja, joilla on rooli kromosomaalisen DNA:n pakkaamisessa ja transkription säätelyssä. Histonit on esitetty viidessä fraktiossa: H1, H2A, H2B, NZ, H4. Kromatiinissa kaikkia histonifraktioita on suunnilleen yhtä suuria määriä lukuun ottamatta H1:tä, joka on noin puolet niin paljon kuin mikään muu fraktio. Ei-histoniproteiinifraktioita on yli 100, joista monet ovat RNA:n synteesin ja prosessoinnin, DNA:n replikaatio- ja korjausentsyymejä. Niillä on rakenteellinen ja sääntelytehtävä. Kromosomi-RNA:ta edustavat osittain transkriptiotuotteet, jotka eivät ole vielä poistuneet synteesipaikasta. Joillakin RNA-fraktioilla on säätelytoiminto. DNA:n lisäksi. proteiineja ja RNA:ta, lipidejä, polysakkarideja ja metalli-ioneja löytyy kromosomeista: Ca, Mg, Fe. Massasuhteet ovat: DNA: histonit: ei-histoniproteiinit: RNA: lipidit (1:1: (0,2-0,5): (0,1-0,15): (0,01-0,03)). Muita komponentteja löytyy pieniä määriä.

Lähetä hyvä työsi tietokanta on yksinkertainen. Käytä alla olevaa lomaketta

Opiskelijat, jatko-opiskelijat, nuoret tutkijat, jotka käyttävät tietopohjaa opinnoissaan ja työssään, ovat sinulle erittäin kiitollisia.

Lähetetty osoitteessa http://www.allbest.ru/

Raportoi

Kromatiinin rakenne ja kemia

Kromatiini on monimutkainen seos aineita, joista eukaryoottikromosomeja rakennetaan. Kromatiinin pääkomponentit ovat DNA ja kromosomiproteiinit, joihin kuuluvat histonit ja ei-histoniproteiinit, jotka muodostavat avaruudessa hyvin järjestyneitä rakenteita. DNA:n ja proteiinin suhde kromatiinissa on ~1:1, ja suurinta osaa kromatiiniproteiinista edustavat histonit. W. Flemming otti käyttöön termin "X" vuonna 1880 kuvaamaan erityisillä väriaineilla värjättyjä nukleaarisia rakenteita.

Kromatiini- soluytimen pääkomponentti; se on melko helppo saada eristetyistä faasien välisistä ytimistä ja eristetyistä mitoottisista kromosomeista. Tätä varten he käyttävät sen kykyä mennä liuenneeseen tilaan uuttamisen aikana vesiliuoksilla, joilla on alhainen ionivahvuus, tai yksinkertaisesti deionisoidulla vedellä.

Eri esineistä saaduilla kromatiinifraktioilla on melko yhtenäinen komponenttijoukko. Havaittiin, että faasien välisistä ytimistä peräisin olevan kromatiinin kemiallinen kokonaiskoostumus eroaa vähän mitoottisista kromosomeista peräisin olevasta kromatiinista. Kromatiinin pääkomponentit ovat DNA ja proteiinit, joista suurin osa on histoneja ja ei-histoniproteiineja.

Liuku3 . Kromatiinia on kahta tyyppiä: heterokromatiini ja eukromatiini. Ensimmäinen vastaa kromosomialueita, jotka ovat kondensoituneet interfaasin aikana; se on toiminnallisesti inaktiivinen. Tämä kromatiini värjäytyy hyvin ja se näkyy histologisessa näytteessä. Heterokromatiini jaetaan rakenteelliseen (nämä ovat jatkuvasti tiivistyviä kromosomien osia) ja fakultatiiviseen (voi dekondensoitua ja muuttua eukromatiiniksi). Eukromatiini vastaa kromosomialueita, jotka dekondensoituvat interfaasin aikana. Tämä on toimivaa, toiminnallisesti aktiivista kromatiinia. Se ei värjää eikä näy histologisessa näytteessä. Mitoosin aikana kaikki eukromatiini tiivistyy ja liitetään kromosomeihin.

Keskimäärin noin 40 % kromatiinista on DNA:ta ja noin 60 % proteiineja, joista spesifiset tuman histoniproteiinit muodostavat 40-80 % kaikista eristetyn kromatiinin muodostavista proteiineista. Lisäksi kromatiinifraktiot sisältävät kalvokomponentteja, RNA:ta, hiilihydraatteja, lipidejä ja glykoproteiineja. Kysymys siitä, kuinka paljon näitä vähäisiä komponentteja sisältyy kromatiinin rakenteeseen, ei ole vielä ratkaistu. Siten RNA voidaan transkriptoida RNA:ta, joka ei ole vielä menettänyt yhteyttään DNA-templaattiin. Muut pienet komponentit voivat viitata aineisiin, jotka ovat peräisin ydinkalvon yhteissaostuneista fragmenteista.

PROTEINIT ovat luokka biologisia polymeerejä, joita on jokaisessa elävässä organismissa. Proteiinien osallistuessa tapahtuvat tärkeimmät prosessit, jotka varmistavat kehon elintärkeät toiminnot: hengitys, ruoansulatus, lihasten supistuminen, hermoimpulssien siirto.

Proteiinit ovat polymeerejä, ja aminohapot ovat niiden monomeeriyksikköjä.

Aminohappoja - nämä ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka sisältävät koostumuksessaan (nimen mukaisesti) aminoryhmän NH2 ja orgaanisen happaman ryhmän, ts. karboksyyli, COOH-ryhmä.

Proteiinimolekyyli muodostuu aminohappojen peräkkäisen kytkennän seurauksena, kun taas yhden hapon karboksyyliryhmä on vuorovaikutuksessa viereisen molekyylin aminoryhmän kanssa, jolloin muodostuu peptidisidos - CO-NH- ja vapautuu vesimolekyyli. Dia 9

Proteiinimolekyylit sisältävät 50 - 1500 aminohappotähdettä. Proteiinin yksilöllisyyden määrää polymeeriketjun muodostavien aminohappojen joukko ja, mikä ei ole vähemmän tärkeää, niiden vaihtelujärjestys ketjussa. Esimerkiksi insuliinimolekyyli koostuu 51 aminohappotähteestä.

Histonien kemiallinen koostumus. Fysikaalisten ominaisuuksien ominaisuudet ja vuorovaikutus DNA:n kanssa

Histonit- suhteellisen pienet proteiinit, joissa on erittäin suuri osuus positiivisesti varautuneita aminohappoja (lysiini ja arginiini); Positiivinen varaus auttaa histoneita sitoutumaan tiukasti DNA:han (joka on erittäin negatiivisesti varautunut) riippumatta sen nukleotidisekvenssistä. Molempien proteiiniluokkien kompleksia eukaryoottisolujen tuman DNA:n kanssa kutsutaan kromatiiniksi. Histonit ovat ainutlaatuinen ominaisuus eukaryooteille, ja niitä on valtavia määriä solua kohden (noin 60 miljoonaa molekyyliä kutakin tyyppiä per solu). Histonityypit jakautuvat kahteen pääryhmään - nukleosomaalisiin histoneihin ja H1-histoneihin, jotka muodostavat erittäin konservoituneiden ydinproteiinien perheen, joka koostuu viidestä suuresta luokasta - H1 ja H2A, H2B, H3 ja H4. Histoni H1 on suurempi (noin 220 aminohappoa) ja on osoittautunut vähemmän konservoituneeksi evoluution aikana. Histonipolypeptidiketjujen koko vaihtelee välillä 220 (H1) - 102 (H4) aminohappotähdettä. Histoni H1 on erittäin rikastettu Lys-tähteillä, histoneille H2A ja H2B on tunnusomaista kohtalainen Lys-pitoisuus, ja histonien H3 ja H4 polypeptidiketjut sisältävät runsaasti Arg:a. Jokaisessa histoniluokassa (lukuun ottamatta H4:ää) näiden proteiinien useita alatyyppejä erotetaan aminohapposekvenssien perusteella. Tämä moninaisuus on erityisen ominaista nisäkkäiden H1-histoneille. Tässä tapauksessa on seitsemän alatyyppiä nimeltä H1.1-H1.5, H1o ja H1t. Histonit H3 ja H4 kuuluvat konservoituneimpiin proteiineihin. Tämä evolutionaarinen säilyminen viittaa siihen, että lähes kaikki niiden aminohapot ovat tärkeitä näiden histonien toiminnalle. Näiden histonien N-terminaalinen osa voi muuttua reversiibelisti solussa yksittäisten lysiinitähteiden asetyloitumisen vuoksi, mikä poistaa lysiinien positiivisen varauksen.

Histonihännän ydinalue.

Helmiä A-nauhassa

Lyhyt vuorovaikutusalue

Linkkerin histonit

30 nm kuitu

Chromonema kuitu

Pitkän kantaman kuituvuorovaikutukset

nukleosomin kromatiinihistoni

Histonien rooli DNA-laskostuksessa on tärkeä seuraavista syistä:

1) Jos kromosomit koostuisivat vain venytetystä DNA:sta, on vaikea kuvitella, kuinka ne voisivat replikoitua ja erottua tytärsoluiksi sotkeutumatta tai rikkoutumatta.

2) Laajennetussa tilassa jokaisen ihmisen kromosomin DNA:n kaksoiskierre ylittäisi solun ytimen tuhansia kertoja; Siten histonit pakkaavat hyvin pitkän DNA-molekyylin hallitulla tavalla halkaisijaltaan useita mikrometrejä olevaan ytimeen;

3) Kaikki DNA ei laskostu samalla tavalla, ja tapa, jolla genomin alue pakataan kromatiiniin, vaikuttaa todennäköisesti kyseisen alueen sisältämien geenien aktiivisuuteen.

Kromatiinissa DNA ulottuu jatkuvana kaksijuosteisena juosteena nukleosomista toiseen. Jokainen nukleosomi erotetaan seuraavasta linkkeri-DNA:n osalla, jonka koko vaihtelee 0 - 80 nukleotidiparista. Keskimäärin toistuvien nukleosomien nukleotidiväli on noin 200 nukleotidiparia. Elektronimikroskooppikuvissa tämä histonioktameerin vuorottelu kiertyneen DNA:n ja linkkeri-DNA:n kanssa antaa kromatiinille "helmiä nauhassa" -näön (ylemmän tason pakkauksen avautuvien käsittelyjen jälkeen).

Metylointi Histonien kovalenttisena muunnelmana se on monimutkaisempi kuin mikään muu, koska sitä voi esiintyä sekä lysiineissa että arginiineissa. Lisäksi, toisin kuin mikään muu ryhmän 1 modifikaatio, metylaation vaikutukset voivat olla joko positiivisia tai negatiivisia transkription ekspressiossa riippuen tähteen sijainnista histonissa (taulukko 10.1). Toinen monimutkaisuuden taso johtuu tosiasiasta, että jokaisessa tähteessä voi olla useita metylaatiotiloja. Lysiinit voivat olla mono(me1), di(me2) tai tri(me3) metyloituja, kun taas arginiinit voivat olla mono(me1) tai di(me2) metyloituja.

Fosforylaatio on tunnetuin PTM, koska on jo pitkään tiedetty, että kinaasit säätelevät signaalin siirtymistä solun pinnalta sytoplasmaan ja tumaan, mikä johtaa muutoksiin geeniekspressiossa. Histonit olivat ensimmäisiä proteiineja, joiden havaittiin fosforyloituvan. Vuoteen 1991 mennessä havaittiin, että kun soluja stimuloitiin lisääntymään, niin sanotut "välittömän varhaiset" geenit indusoituivat ja niistä tuli transkriptionaalisesti aktiivisia ja ne toimivat stimuloiden solusykliä. Tämä lisääntynyt geeniekspressio korreloi histoni H3:n fosforylaation kanssa (Mahadevan et ai., 1991). Histonin H3 (H3S10) seriini 10 -tähteen on osoitettu olevan tärkeä fosforylaatiokohta transkriptiossa hiivasta ihmisiin, ja se näyttää olevan erityisen tärkeä Drosophilassa (Nowak ja Corces, 2004).

Ubiquitinaatio prosessi, jossa ubikitiinimolekyylien "ketju" kiinnitetään proteiiniin (katso Ubiquitin). U.:ssa ubikitiinin C-pää liittyy substraatin sivulysiinitähteisiin. Polyubikvitiiniketju kiinnittyy tiukasti määritellyllä hetkellä ja on signaali, joka osoittaa, että proteiini on alttiina hajoamiselle.

Histoniasetylaatiolla on tärkeä rooli kromatiinin rakenteen muokkaamisessa transkription aktivoitumisen yhteydessä, mikä lisää kromatiinin pääsyä transkriptiokoneistoon. Uskotaan, että asetyloidut histonit sitoutuvat vähemmän tiukasti DNA:han ja siksi transkriptiokoneen on helpompi voittaa kromatiinipakkauksen vastustuskyky. Erityisesti asetylaatio voi helpottaa transkriptiotekijöiden pääsyä ja sitoutumista DNA:n tunnistuselementteihinsä. Histonin asetylaatiota ja deasetylaatiota suorittavia entsyymejä on nyt tunnistettu, ja saamme luultavasti pian tietää lisää siitä, miten tämä liittyy transkription aktivaatioon.

Tiedetään, että asetyloidut histonit ovat merkki transkriptionaalisesti aktiivisesta kromatiinista.

Histonit ovat biokemiallisesti eniten tutkittuja proteiineja.

Nukleosomiorganisaatio

Nukleosomi on kromatiinin peruspakkausyksikkö. Se koostuu DNA-kaksoiskierteestä, joka on kietoutunut kahdeksan nukleosomaalisen histonin (histonioktameeri) tietyn kompleksin ympärille. Nukleosomi on kiekon muotoinen partikkeli, jonka halkaisija on noin 11 nm ja joka sisältää kaksi kopiota kustakin nukleosomaalisesta histonista (H2A, H2B, H3, H4). Histonioktameeri muodostaa proteiiniytimen, jonka ympärille kaksijuosteinen DNA kääritään kahdesti (146 DNA-emäsparia per histonioktameeri).

Säikeet muodostavat nukleosomit sijaitsevat enemmän tai vähemmän tasaisesti DNA-molekyyliä pitkin 10-20 nm:n etäisyydellä toisistaan.

Tiedot nukleosomien rakenteesta saatiin käyttämällä nukleosomikiteiden matala- ja korkearesoluutioista röntgendiffraktioanalyysiä, molekyylien välisiä proteiini-DNA-ristisidoksia ja DNA:n pilkkomista nukleosomien sisällä käyttämällä nukleaaseja tai hydroksyyliradikaaleja. A. Klug rakensi mallin nukleosomista, jonka mukaan DNA (146 bp) B-muodossa (oikeakätinen heliksi, jonka nousu on 10 bp) on kierretty histonioktameerin ympärille, jonka keskiosassa histonit H3 ja H4 sijaitsevat, ja reunalla - H2a ja H2b. Tällaisen nukleosomikiekon halkaisija on 11 nm ja paksuus 5,5 nm. Rakennetta, joka koostuu histonioktameerista ja sen ympärille kiertyneestä DNA:sta, kutsutaan nukleosomaaliseksi ydinpartikkeliksi. Ydinpartikkelit erotetaan toisistaan ​​linkkeri-DNA:n segmenteillä. Eläimen nukleosomiin sisältyvän DNA-segmentin kokonaispituus on 200 (+/-15) bp.

Histonipolypeptidiketjut sisältävät usean tyyppisiä rakenteellisia domeeneja. Keskeistä globulaarista domeenia ja joustavia ulkonevia N- ja C-terminaalisia alueita, jotka on rikastettu emäksisillä aminohapoilla, kutsutaan käsivarsiksi. Polypeptidiketjujen C-terminaaliset domeenit, jotka osallistuvat histoni-histoni-vuorovaikutuksiin ydinpartikkelin sisällä, ovat pääasiassa alfakierteen muodossa, jossa on laajennettu keskuskierteinen alue, jota pitkin molemmille puolille on asetettu yksi lyhyempi kierre. Kaikki tunnetut histonien palautuvien translaation jälkeisten modifikaatioiden kohdat, joita esiintyy koko solusyklin aikana tai solujen erilaistumisen aikana, sijaitsevat niiden polypeptidiketjujen joustavissa perusdomeeneissa (taulukko I.2). Lisäksi histonien H3 ja H4 N-terminaaliset haarat ovat molekyylien konservoituneimpia alueita, ja histonit ovat yleensä yksi evoluutionaalisesti konservoituneimmista proteiineista. S. cerevisiae -hiivan geneettiset tutkimukset ovat osoittaneet, että pieniin deleetioihin ja pistemutaatioihin histonigeenien N-terminaalisissa osissa liittyy syvällisiä ja monipuolisia muutoksia hiivasolujen fenotyypissä, mikä osoittaa histonimolekyylien eheyden tärkeyden sen varmistamisessa. eukaryoottigeenien oikea toiminta. Liuoksessa histonit H3 ja H4 voivat esiintyä stabiilien tetrameerien (H3) 2 (H4) 2 muodossa ja histonit H2A ja H2B - stabiilien dimeerien muodossa. Asteittainen ionivahvuuden kasvu natiivia kromatiinia sisältävissä liuoksissa johtaa ensin H2A/H2B-dimeerien ja sitten H3/H4-tetrameerien vapautumiseen.

Nukleosomien hieno rakenne kiteissä selvitettiin K. Luegerin et ai. (1997) käyttämällä korkean resoluution röntgendiffraktioanalyysiä. On todettu, että kunkin histoniheterodimeerin kuperaa pintaa oktameerissa peittävät 27-28 bp pituiset DNA-segmentit, jotka sijaitsevat toisiinsa nähden 140 asteen kulmassa ja joita erottavat 4 bp pituiset linkkerialueet.

DNA:n tiivistymistasot: nukleosomit, fibrillit, silmukat, mitoottinen kromosomi

DNA:n tiivistymisen ensimmäinen taso on nukleosomaalinen. Jos kromatiini altistuu nukleaaseille, se ja DNA hajoavat säännöllisesti toistuviksi rakenteiksi. Nukleaasikäsittelyn jälkeen osa hiukkasista, joiden sedimentaationopeus on 11S, eristetään kromatiinista sentrifugoimalla. 11S-partikkelit sisältävät noin 200 emäsparia DNA:ta ja kahdeksan histonia. Tällaista monimutkaista nukleoproteiinipartikkelia kutsutaan nukleosomiksi. Siinä histonit muodostavat proteiiniytimen, jonka pinnalla DNA sijaitsee. DNA muodostaa osan, joka ei ole yhteydessä ydinproteiineihin - linkkerin, joka yhdistää kaksi vierekkäistä nukleosomia siirtyy seuraavan nukleosomin DNA:han. Ne muodostavat "helmiä", noin 10 nm:n pallomaisia ​​muodostelmia, jotka istuvat peräkkäin pitkänomaisten DNA-molekyylien päällä. Toinen tiivistymistaso on 30 nm fibrilli. Ensimmäisellä, nukleosomaalisella, kromatiinin tiivistymistasolla on säätelevä ja rakenteellinen rooli, mikä varmistaa DNA:n pakkaustiheyden 6-7-kertaisesti. Mitoottisissa kromosomeissa ja faasien välisissä ytimissä havaitaan kromatiinifibrillejä, joiden halkaisija on 25-30 nm. Erotetaan solenoidityyppinen nukleosomipakkaus: tiheästi pakautuneiden nukleosomien lanka, jonka halkaisija on 10 nm, muodostaa kierroksia, joiden kierreväli on noin 10 nm. Tällaisen superheliksin kierrosta kohti on 6-7 nukleosomia. Tällaisen pakkauksen seurauksena syntyy spiraalityyppinen fibrilli, jossa on keskiontelo. Kromatiinilla ytimissä on 25 nm fibrillejä, jotka koostuvat samankokoisista läheisistä palloista - nukleomeereistä. Näitä nukleomeerejä kutsutaan superhelmiksi ("superhelmiksi"). Pääkromatiinifibrilli, jonka halkaisija on 25 nm, on nukleomeerien lineaarinen vuorottelu tiivistettyä DNA-molekyyliä pitkin. Osana nukleomeeriä muodostuu kaksi nukleosomaalisen fibrillin kierrosta, joissa kummassakin on 4 nukleosomia. Kromatiinipakkauksen nukleomeeritaso varmistaa DNA:n 40-kertaisen tiivistymisen. Kromatiini-DNA:n tiivistymisen nuklesomaaliset ja nukleomeeriset (superbid) tasot suoritetaan histoniproteiinien avulla. DNA:n silmukkadomeenit-Tkolmas taso kromatiinin rakenteellinen organisaatio. Korkeammilla kromatiinin organisoitumisen tasoilla spesifiset proteiinit sitoutuvat tiettyihin DNA:n osiin, jotka muodostavat suuria silmukoita tai domeeneja sitoutumiskohtiin. Joissain paikoissa on tiivistyneen kromatiinipaakkuja, ruusukkeen kaltaisia ​​muodostelmia, jotka koostuvat monista 30 nm:n säikeistä, jotka yhdistyvät tiheässä keskustassa. Ruusukkeiden keskikoko on 100-150 nm. Kromatiinifibrillien ruusukkeet - kromomeerit. Jokainen kromomeeri koostuu useista nukleosomeja sisältävistä silmukoista, jotka on liitetty yhteen keskustaan. Kromomeerit ovat yhteydessä toisiinsa nukleosomaalisen kromatiinin osilla. Tämä varmistaa kromatiinin rakenteellisen tiivistymisen ja järjestää kromosomien toiminnalliset yksiköt - replikonit ja transkriptoidut geenit.

Neutronisirontamenetelmällä pystyttiin määrittämään nukleosomien muoto ja tarkat mitat; karkeasti arvioituna se on litteä sylinteri tai aluslevy, jonka halkaisija on 11 nm ja korkeus 6 nm. Ne sijaitsevat elektronimikroskopiaa varten tarkoitetulla alustalla ja muodostavat "helmiä" - noin 10 nm:n pallomaisia ​​muodostelmia, yhdessä tiedostossa, istuen peräkkäin pitkänomaisten DNA-molekyylien päällä. Itse asiassa vain linkkerialueet ovat pitkänomaisia; loput kolme neljäsosaa DNA:n pituudesta on järjestetty kierteisesti histonioktameerin kehää pitkin. Itse histonioktameerin uskotaan olevan rugbypallomainen muoto, joka koostuu (H3·H4)2-tetrameeristä ja kahdesta itsenäisestä H2A·H2B-dimeeristä. Kuvassa Kuvio 60 esittää kaavion histonien sijainnista nukleosomin ydinosassa.

Sentromeerien ja telomeerien koostumus

Nykyään melkein kaikki tietävät, mitä kromosomit ovat. Nämä ydinorganellit, joissa kaikki geenit sijaitsevat, muodostavat tietyn lajin karyotyypin. Mikroskoopin alla kromosomit näyttävät yhtenäisiltä, ​​pitkänomaisilta tummilta sauvan muotoisilta rakenteilta, ja näkemäsi kuva ei todennäköisesti vaikuta kiehtovalta näkyltä. Lisäksi monien maan päällä elävien elävien olentojen kromosomivalmisteet eroavat vain näiden sauvojen lukumäärästä ja niiden muodon muunnelmista. On kuitenkin olemassa kaksi ominaisuutta, jotka ovat yhteisiä kaikkien lajien kromosomeille.

Yleensä kuvataan viisi solunjakautumisen vaihetta (mitoosi). Yksinkertaisuuden vuoksi keskitymme kolmeen päävaiheeseen jakautuvan solun kromosomien käyttäytymisessä. Ensimmäisessä vaiheessa tapahtuu asteittainen lineaarinen kromosomien puristuminen ja paksuuntuminen, sitten muodostuu mikrotubuluksista koostuva solunjakautumiskara. Toisessa kromosomit siirtyvät vähitellen kohti ytimen keskustaa ja asettuvat linjaan päiväntasaajaa pitkin luultavasti helpottaakseen mikrotubulusten kiinnittymistä sentromeereihin. Tässä tapauksessa ydinkalvo katoaa. Viimeisessä vaiheessa kromosomien puolikkaat - kromatidit - eroavat. Näyttää siltä, ​​että sentromeereihin kiinnittyneet mikrotubulukset, kuten hinaaja, vetävät kromatideja kohti solun napoja. Eron hetkestä lähtien entisiä sisarkromatideja kutsutaan tytärkromosomeiksi. Ne saavuttavat karan navat ja yhdistyvät rinnakkain. Ydinvaippa muodostuu.

Malli, joka selittää sentromeerien evoluutiota.

Ylös- sentromeerit (harmaat soikeat) sisältävät erikoisen joukon proteiineja (kinetokoreja), mukaan lukien histonit CENH3 (H) ja CENP-C (C), jotka vuorostaan ​​ovat vuorovaikutuksessa karan mikrotubulusten kanssa (punaiset viivat). Eri taksoneissa yksi näistä proteiineista kehittyy adaptiivisesti ja sopusoinnussa sentromeerien primaarisen DNA-rakenteen eroavuuksien kanssa.

Pohjalla- Muutokset sentromeerisen DNA:n primäärirakenteessa tai -organisaatiossa (tummanharmaa soikea) voivat luoda vahvempia sentromeerejä, mikä johtaa enemmän kiinnittyviin mikrotubuluksiin.

Telomeerit

Termiä "telomeeri" ehdotti G. Möller jo vuonna 1932. Hänen mukaansa se ei tarkoittanut vain kromosomin fyysistä loppua, vaan myös "terminaalisen geenin, jolla on erityinen tehtävä kromosomin sinetöimiseksi", läsnäoloa, mikä teki siitä haitallisten vaikutusten (kromosomien uudelleenjärjestelyt, deleetiot, kromosomin toiminta) ulottumattomissa. nukleaasit jne.). Terminaalisen geenin läsnäoloa ei vahvistettu myöhemmissä tutkimuksissa, mutta telomeerin toiminta määritettiin tarkasti.

Myöhemmin löydettiin toinen toiminto. Koska normaali replikaatiomekanismi ei toimi kromosomien päissä, solulla on toinen reitti, joka säilyttää vakaat kromosomikoot solun jakautumisen aikana. Tätä roolia suorittaa erityinen entsyymi, telomeraasi, joka toimii kuten toinen entsyymi, käänteinen transkriptaasi: se käyttää yksijuosteista RNA-templaattia syntetisoimaan toisen juosteen ja korjaamaan kromosomien päitä. Siten telomeerit kaikissa organismeissa suorittavat kaksi tärkeää tehtävää: ne suojaavat kromosomien päitä ja säilyttävät niiden pituuden ja eheyden.

On ehdotettu malli kuuden telomeerispesifisen proteiinin proteiinikompleksista, joka muodostuu ihmisen kromosomien telomeereihin. DNA muodostaa t-silmukan, ja yksijuosteinen ulkonema insertoituu distaalisesti sijaitsevaan kaksijuosteiseen DNA-alueeseen (kuvio 6). Proteiinikompleksin avulla solut voivat erottaa telomeerit kromosomien (DNA) murtopisteistä. Kaikki telomeeriproteiinit eivät ole osa kompleksia, jota on runsaasti telomeereissä, mutta jota ei ole muilla kromosomien alueilla. Kompleksin suojaavat ominaisuudet johtuvat sen kyvystä vaikuttaa telomeerisen DNA:n rakenteeseen ainakin kolmella tavalla: määrittämällä itse telomeerikärjen rakenne; osallistua t-silmukan muodostukseen; ohjaa telomeerisen DNA:n synteesiä telomeraasilla. Samanlaisia ​​komplekseja on löydetty myös joidenkin muiden eukaryoottilajien telomeereistä.

Ylös -telomeeri kromosomin replikaation aikana, kun sen pää on telomeraasikompleksin ulottuvilla, joka suorittaa replikaation (DNA-juosteen kaksinkertaistuminen kromosomin kärjessä). Replikaation jälkeen telomeerinen DNA (mustat viivat) muodostaa yhdessä siinä olevien proteiinien kanssa (esitetty monivärisinä soikeina) - Psilmukka (kuvan alareunassa ).

DNA:n tiivistymisaika solusyklissä ja tärkeimmät prosesseja stimuloivat tekijät

Muistetaanpa kromosomien rakenne (biologian kurssilta) - ne esitetään yleensä kirjainparina X, jossa jokainen kromosomi on pari ja jokaisessa on kaksi identtistä osaa - vasen ja oikea kromatidi. Tämä kromosomisarja on tyypillinen solulle, joka on jo aloittanut jakautumisensa, ts. soluja, joissa DNA-kaksoisprosessi on tapahtunut. DNA:n määrän kaksinkertaistamista kutsutaan solusyklin synteettiseksi jaksoksi tai S-jaksoksi. He sanovat, että kromosomien lukumäärä solussa pysyy samana (2n), ja kromatidien lukumäärä kussakin kromosomissa kaksinkertaistuu (4c - 4 kromatidia kromosomiparia kohti) - 2n4c. Jakautumisen aikana jokaisesta kromosomista yksi kromatidi tulee tytärsoluihin ja solut saavat täyden diploidisarjan 2n2c.

Solun (tarkemmin sanoen sen ytimen) tilaa kahden jakautumisen välillä kutsutaan interfaasiksi. Interfaasissa on kolme osaa - presynteettinen, synteettinen ja postsynteettinen jakso.

Siten koko solusykli koostuu 4 ajanjaksosta: varsinainen mitoosi (M), presynteettinen (G1), synteettinen (S) ja synteettinen (G2) interfaasijakso (kuvio 19). Kirjain G - englanninkielisestä aukosta - intervalli, intervalli. G1-jaksolla, joka tapahtuu välittömästi jakautumisen jälkeen, soluilla on diploidi DNA-pitoisuus ydintä kohti (2c). G1-jakson aikana solujen kasvu alkaa pääasiassa solun proteiinien kertymisen vuoksi, mikä määräytyy RNA:n määrän kasvuna solua kohden. Tänä aikana solu alkaa valmistautua DNA-synteesiin (S-jakso).

Todettiin, että proteiini- tai mRNA-synteesin suppressio G1-jaksolla estää S-jakson alkamisen, koska G1-jakson aikana tapahtuu DNA-prekursoreiden (esim. nukleotidifosfokinaasien), RNA- ja proteiiniaineenvaihdunnan muodostumiseen tarvittavien entsyymien synteesi. entsyymejä esiintyy. Tämä tapahtuu samaan aikaan RNA:n ja proteiinisynteesin lisääntymisen kanssa. Samaan aikaan energia-aineenvaihduntaan osallistuvien entsyymien aktiivisuus lisääntyy jyrkästi.

Seuraavalla S-jaksolla DNA:n määrä tumaa kohti kaksinkertaistuu ja kromosomien määrä vastaavasti kaksinkertaistuu. S-jakson eri soluista löytyy erilaisia ​​määriä DNA:ta - 2c - 4c. Tämä johtuu siitä, että soluja tutkitaan DNA-synteesin eri vaiheissa (niitä, jotka ovat juuri aloittaneet synteesin ja ne, jotka ovat jo suorittaneet sen). S-jakso on avainjakso solusyklissä. Ilman DNA-synteesiä ei tunneta yhtäkään tapausta solujen siirtymisestä mitoottiseen jakautumiseen.

Synteettistä (G2) vaihetta kutsutaan myös premitoottiseksi. Viimeinen termi korostaa sen suurta merkitystä seuraavan vaiheen - mitoottisen jakautumisen vaiheen - läpi pääsemisessä. Tässä vaiheessa tapahtuu mRNA:n synteesi, joka on välttämätön mitoosin läpikulkua varten. Hieman aikaisemmin syntetisoidaan solunjakautumisen määräävien ribosomien rRNA. Tällä hetkellä syntetisoitujen proteiinien joukossa tubuliinit, mitoottisen karan mikrotubulusten proteiinit, ovat erityisen tärkeitä.

G2-jakson lopussa tai mitoosissa mitoottisten kromosomien tiivistyessä RNA-synteesi laskee jyrkästi ja pysähtyy kokonaan mitoosin aikana. Proteiinisynteesi mitoosin aikana laskee 25 prosenttiin alkuperäisestä tasosta ja saavuttaa sen jälkeen maksiminsa G2-jaksolla, toistaen yleensä RNA-synteesin luonnetta.

Kasvien ja eläinten kasvavissa kudoksissa on aina soluja, jotka ovat ikään kuin syklin ulkopuolella. Tällaisia ​​soluja kutsutaan yleensä G0-jakson soluiksi. Nämä solut ovat ns. leposoluja, jotka ovat tilapäisesti tai pysyvästi lopettaneet lisääntymisen. Joissakin kudoksissa tällaiset solut voivat säilyä pitkään muuttamatta erityisesti niiden morfologisia ominaisuuksia: ne säilyttävät periaatteessa kykynsä jakautua muuttuen kambiaaliseksi kantasoluiksi (esimerkiksi hematopoieettisessa kudoksessa). Useimmiten jakautumiskyvyn menettämiseen (vaikka tilapäiseenkin) liittyy erikoistumis- ja erilaistumiskyvyn ilmaantuminen. Tällaiset erilaistuvat solut poistuvat syklistä, mutta erityisissä olosuhteissa ne voivat palata kiertoon. Esimerkiksi useimmat maksasolut ovat G0-jaksolla; ne eivät osallistu DNA-synteesiin eivätkä hajoa. Kuitenkin, kun osa maksasta poistetaan koe-eläimistä, monet solut alkavat valmistautua mitoosiin (G1-jakso), etenevät DNA-synteesiin ja voivat jakautua mitoottisesti. Muissa tapauksissa, esimerkiksi ihon orvaskedessä, lisääntymis- ja erilaistumissyklistä poistumisen jälkeen solut toimivat jonkin aikaa ja sitten kuolevat (integumentaarisen epiteelin keratinisoituneet solut).

Lähetetty osoitteessa Allbest.ru

Samanlaisia ​​asiakirjoja

DNA:n pakkaaminen kromosomeihin, niiden rakenne, tilaorganisaatio ja toiminnallinen merkitys eläville organismeille. Histonien yleiset ominaisuudet. DNA:n tiivistymisen nukleosomaalinen taso. DNA:n tiivistymisen nukleomeeritaso. Jättiläinen silmukan taso.

tiivistelmä, lisätty 10.7.2015


Kuparin yleiset ominaisuudet. Malakiitin löytämisen historia. Luonnosta löydetty muoto, keinotekoiset analogit, malakiitin kiderakenne. Kuparin ja sen yhdisteiden fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet. Peruskuparikarbonaatti ja sen kemialliset ominaisuudet.

kurssityö, lisätty 24.5.2010


Hiilen nanorakenteiden rakenne. Löytöhistoria, geometrinen rakenne ja fullereenien valmistusmenetelmät. Niiden fysikaaliset, kemialliset, sorptio-, optiset, mekaaniset ja tribologiset ominaisuudet. Fullereenien käytännön käytön näkymät.

kurssityö, lisätty 13.11.2011


Monosakkaridien yleiset ominaisuudet, luokittelu ja nimikkeistö, niiden molekyylien rakenne, stereoisomeria ja konformaatio. Fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet, glukoosin ja fruktoosin hapetus ja pelkistys. Oksiimien, glykosidien ja kelaattikompleksien muodostuminen.

kurssityö, lisätty 24.8.2014


Plutoniumin yleiset ominaisuudet, tämän alkuaineen fysikaalisten ja kemiallisten ominaisuuksien analyysi. Ydinominaisuudet ja tuotanto, toiminnan ominaisuudet ratkaisuissa. Analyyttinen kemia: puhdistusmenetelmät, tutkittavan alkuaineen eristäminen ja tunnistaminen.

esitys, lisätty 17.9.2015


Oksidien ja hydroksidien happo-emäsominaisuudet ja niiden muutokset. D-alkuaineiden pelkistävät ja oksidatiiviset ominaisuudet. Metallirasitussarja. Metallien kemialliset ominaisuudet. D-elementtien yleiset ominaisuudet. Monimutkaisten yhdisteiden muodostuminen.

esitys, lisätty 11.8.2013


Mangaanin yleiset ominaisuudet, sen fysikaaliset ja kemialliset perusominaisuudet, löytöhistoria ja nykyajan tutkimuksen saavutukset. Tämän kemiallisen alkuaineen esiintyvyys luonnossa, sen käyttösuunnat teollisuudessa, tuotannossa.

testi, lisätty 26.6.2013


Saponiinien luokitus, niiden fysikaaliset, kemialliset ja biologiset ominaisuudet, liukoisuus, esiintyminen kasveissa. Kasviraaka-aineiden ominaisuudet, niiden kemiallinen koostumus, hankinta, alkukäsittely, kuivaus, varastointi ja käyttö lääketieteessä.

opetusohjelma, lisätty 23.8.2013


Yleistä öljystä: fysikaaliset ominaisuudet, alkuaine- ja kemiallinen koostumus, tuotanto ja kuljetus. Öljyn käyttö ja taloudellinen merkitys. Öljyhiilivetyjen alkuperä. Biogeeninen ja abiogeeninen alkuperä. Öljynmuodostuksen perusprosessit.

tiivistelmä, lisätty 25.2.2016


Hapen käsite ja yleiset ominaisuudet alkuaineiden jaksollisen järjestelmän elementtinä, sen fysikaaliset ja kemialliset perusominaisuudet, käyttöominaisuudet eri talouden aloilla nykyisessä vaiheessa. Hypoksian käsite ja mahdolliset seuraukset.